米氏方程大约在1913年左右提出，是表示一个酶促反应的速度与底物浓度关系的数学方程，该方程的提出为研究人员深入认识酶催化生物反应速度的机理提供了一种系统的方法。传统上，米氏方程动力学描述的是分子数量为1015的集体分子的行为。然而，对集体分子行为的描述忽略了单个分子的行为。在2006年2月出版的《自然―化学生物学》上，研究人员报告说米氏方程实际上一直在单分子水平上是有效的。
Sunney Xie和同事使用单分子方法来确定酶在单个体时与集体时的作用有何不同。他们的研究证实了米氏方程实际上描述的是单分子水平的酶促动力学，这也强调了酶分子的个性特征。
为了研究相同的动力学是否适合于单个酶分子，Xie和同事将一种模式酶――β半乳糖苷酶吸附到固体表面上，再移送到单个分子上，然后通过显微镜观察酶将底物转化为荧光产物的过程。经过许多次的观察，他们发现随着时间的过去，每个分子都在重复米氏方程的动力学过程。然而，他们的数据也表明在任何给定的时间里，单个酶分子会采用各种不同的分子形状，每种形状都有不同的功能。
新研究显示，单个酶分子形状的变化对细胞来说可能是很重要的，因为细胞中的每种酶都有几种不同的类型。明显地，单分子酶的奇异多变左右了细胞的表现。
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